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학술저널
저자정보
Castillo-Corujo Angel (Faculty of Biochemistry and Molecular Medicine, University of Oulu, Oulu FI-90014, Finland) Uchida Yuko (Faculty of Biochemistry and Molecular Medicine, University of Oulu, Oulu FI-90014, Finland) Saaranen Mirva J. (Faculty of Biochemistry and Molecular Medicine, University of Oulu, Oulu FI-90014, Finland) Ruddock Lloyd W. (Faculty of Biochemistry and Molecular Medicine, University of Oulu, Oulu FI-90014, Finland)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology Vol.34 No.5
발행연도
2024.5
수록면
1,126 - 1,134 (9page)
DOI
10.4014/jmb.2311.11025

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The production of disulfide bond-containing recombinant proteins in Escherichia coli has traditionally been done by either refolding from inclusion bodies or by targeting the protein to the periplasm. However, both approaches have limitations. Two broad strategies were developed to allow the production of proteins with disulfide bonds in the cytoplasm of E. coli: i) engineered strains with deletions in the disulfide reduction pathways, e.g. SHuffle, and ii) the co-expression of oxidative folding catalysts, e.g. CyDisCo. However, to our knowledge, the relative effectiveness of these strategies has not been properly evaluated. Here, we systematically compare the purified yields of 14 different proteins of interest (POI) that contain disulfide bonds in their native state when expressed in both systems. We also compared the effects of different background strains, commonly used promoters, and two media types: defined and rich autoinduction. In rich autoinduction media, POI which can be produced in a soluble (non-native) state without a system for disulfide bond formation were produced in higher purified yields from SHuffle, whereas all other proteins were produced in higher purified yields using CyDisCo. In chemically defined media, purified yields were at least 10x higher in all cases using CyDisCo. In addition, the quality of the three POI tested was superior when produced using CyDisCo
#CyDisCo #disulfide bonds #E coli #recombinant protein production #SHuffle

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