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Yongseong Hyun (Research Institute for Agriculture and Life Sciences Center for Food and Bioconvergence Department) Nayeon Ki (Research Institute for Agriculture and Life Sciences Center for Food and Bioconvergence Department) Nam-Chul Ha (Research Institute for Agriculture and Life Sciences Center for Food and Bioconvergence Department) Hyun-Myung Oh (Institute of Liberal Arts Education Pukyong National University Busan 48547 Republic of Korea)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제9권 제1호
발행연도
2021.1
수록면
19 - 22 (4page)

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Bacteriophages infect host bacteria and control host metabolism through diverse mechanisms. We noted a gene harboring homology in the N-terminal acetyltransferase of a bacteriophage SPN3US, which infects Salmonella. The phage-encoded gene is phylogenetically remote from the typical N-terminal acetyltransferases whose structures are available. This study reports a preliminary analysis of the crystals of phage-encoded N-terminal acetyltransferase, including its purification and crystallization. The crystals diffracted X-rays to a 2.2 A resolution, revealing that the crystals belong to P6122 or P6522 with unit cell parameters of a = 68.5 and c = 219.0 A. We are now growing the selenomethionine-substituted crystals to obtain the phase information. The protein structure will provide molecular insights on how the phage hijacks the bacterial host metabolism.

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