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Seul Hoo Lee (School of Life Sciences BK21 Plus KNU Creative BioResearch Group KNU Institute for Microorganisms Kyungpook National University Daegu 41566 Republic of Korea) Dongwoo Ki (School of Life Sciences BK21 Plus KNU Creative BioResearch Group KNU Institute for Microorganisms Kyungpook National University Daegu 41566 Republic of Korea) Kyung-Jin Kim (KNU Institute for Microorganisms Kyungpook National University Daegu 41566 Korea)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제11권 제1호
발행연도
2023.3
수록면
16 - 19 (4page)

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Periplasmic terephthalic acid binding protein (TBP) from Ideonella sakaiensis (IsTBP) is a periplasmic protein that imports TPA to the cytoplasm interacting with the TTT-transport system. In this study, we overexpressed IsTBP and purified the protein to homogeneity by Ni-NTA affinity and size-exclusion chromatography. The IsTBP protein was crystallized using hanging-drop vapor-diffusion method in the presence of 20% PEG3350 and 0.2 M Ammonium iodide at 20°C. X-ray diffraction data were collected to a maximum resolution of 1.02 Å. The IsTBP crystals belonged to the space group P21 with unit cell parameters a = 46.2 Å, b = 54.1 Å, c = 50.6 Å. With one molecule of IsTBP per asymmetric unit, the crystal volume per unit of protein mass was 2.32 Å3 Da–1, which corresponds to a solvent content was approximately 47.00%.

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